换一批The activity of barley NADPH-dependent thioredoxin reductase C is independent of the oligomeric state of the protein: tetrameric structure determined by cryo-electron microscopy.
第一作者：
Ragna Peterson,Wulff
第一单位：
Carlsberg Laboratory, Gamle Carlsberg vej 10, DK-1799 Copenhagen V, Denmark.
作者：
主题词
冷冻电子显微镜检查(Cryoelectron Microscopy);结晶学, X线(Crystallography, X-Ray);二聚作用(Dimerization);大麦属(Hordeum);镁(Magnesium);分子构象(Molecular Conformation);分子序列数据(Molecular Sequence Data);NADP(NADP);氧化还原(Oxidation-Reduction);过氧化物(Peroxides);蛋白质构象(Protein Conformation);蛋白质结构, 三级(Protein Structure, Tertiary);重组蛋白质类(Recombinant Proteins);硫氧还蛋白二硫化物还原酶(Thioredoxin-Disulfide Reductase);硫氧还蛋白质类(Thioredoxins)
DOI
10.1021/bi200058a
PMID
21456578
发布时间
2013-11-21
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Biochemistry
3713-23页
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