换一批摘要蛋白质的棕榈酰化是一种可逆的蛋白翻译后修饰，是指16碳的棕榈酸通过硫酯键的形式共价结合到蛋白质侧链的半胱氨酸残基上，进而调控蛋白质的稳定性、细胞内转运和定位等。蛋白质的动态棕榈酰化是由DHHC蛋白家族组成的棕榈酰化转移酶以及由酰基蛋白硫酯酶APT和ABHD蛋白组成的去棕榈酰化酶催化的。<br> APT1主要定位于线粒体，胞浆中也存在小部分，参与许多信号蛋白的去棕榈酰化，miRNA-138抑制大鼠突触体APT1的水平，增加其底物Gα13的膜定位，从而改变树突状棘的大小和突触传递。CD36是一种有4个棕榈酰化修饰位点的跨膜糖蛋白，作为B类清道夫受体，介导细胞对氧化型低密度脂蛋白的摄取，引发动脉粥样硬化和炎症级联效应，它还在关键组织调控脂肪酸吸收，进而影响脂代谢。目前蛋白质去棕榈酰化修饰的研究主要集中于神经生物学方面，在代谢生物学方面尚未见报道。<br> 实验室前期发表的文章报道了DHHC5能够阻止CD36的去棕榈酰化，进而维持它在质膜上的定位。本实验通过细胞免疫荧光技术和Acyl-RAC技术，首先筛选出CD36的去棕榈酰化酶APT1。接着在细胞中共转过表达APT1和CD36，CD36无法定位在质膜上，处理去棕榈酰化酶抑制剂CD36可恢复质膜定位。还发现，APT1第2位半胱氨酸和第119位丝氨酸影响CD36质膜定位和棕榈酰化水平。此外，还发现APT1调控着CD36对脂肪酸的吸收。本研究为进一步揭示CD36的动态棕榈酰化以及蛋白质去棕榈酰化对于代谢的调控提供了理论基础，目前的工作是探究APT1去棕榈酰化CD36的分子机制以及APT1酶活性的调控机制。
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