换一批摘要根据已发现的钙调蛋白(CaM)打开和闭合两种不同的构象,研究了拮抗剂对构象变化的影响以及CaM全局构象变化路径.首先,进行了含拮抗剂和不合拮抗剂的两种常规分子动力学模拟,结果表明:CaM在独立存在时具有从闭合状态开启的趋势,它的构象动态变化推动了CaM变构功能的实现;拮抗剂具有将CaM的构象变化"锁住"在闭合状态的功能,有利于CaM控制一些激酶和磷酸酶的活性.在此基础上,进一步用靶向分子动力学模拟了CaM从闭合到打开的构象变化过程,得到一条稳定的变化路径和4个可能的过渡态构象.
更多相关知识
关键词
钙调蛋白(CaM)常规分子动力学(CMD)靶向分子动力学(TMD)全局构象变化calmodulin (CaM)conventional molecular dynamics (CMD)targeted molecular dynamics (TMD)global conformational transition
分类号
Q71（生物大分子的结构和功能）
栏目名称
发布时间
2010-03-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家自然科学基金（10772042）
- 浏览2
- 被引8
- 下载0
相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文
