摘要采用盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析等步骤,从地衣芽孢杆菌(B·licheniformis)2709的发酵液中获得了电泳纯的碱性蛋白酶.结果发现:提纯酶的活力达61069U/mg,纯化倍数:38.7,活性回收率:19.3%,去酰氨度:20.9%.并研究了该酶的基本酶学特性,碱胜蛋白酶最适反应温度为50℃,最适作用pH为10.0.40℃保温2 h后该酶保持80%以上的活力,在pH 8~11之间有较高的pH稳定性.
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