换一批沙雷氏菌S2中铬还原酶的分离纯化与鉴定
Isolation, Purification and Identification of Chromium Reductase from Serratia sp.S2
摘要探讨沙雷氏菌S2中铬还原酶的分离纯化与鉴定的系统方法,利用从铬污染环境中筛选出的除铬菌沙雷氏菌S2,以超声破碎的方法提取细菌总蛋白,分别采用硫酸铵分级沉淀,Q-Sepharose H.P.琼脂糖凝胶阴离子交换层析和SephadexG-100凝胶过滤层析分离纯化铬还原酶.通过纯化,酶比活力显著提高到15.41 U/mg,且酶比活力的纯化倍数高达940倍.用葡聚糖凝胶过滤法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE)对其进行分子量判断和纯度鉴定,随后通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱法(MALDI-TOF-MS)鉴定该酶的蛋白质性质.分离纯化后得到的铬还原酶分子量为47 kD,编码431个氨基酸,与该酶肽质量指纹图谱符合率最高(30％)的已知蛋白质是NADH醌氧化还原酶亚基D (NuoD),说明从沙雷氏菌S2中得到的铬还原酶属于NuoD.本研究为沙雷氏菌S2中铬还原酶的后续酶学研究及功能基因研究提供了良好的基础.
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栏目名称
DOI
10.13417/j.gab.038.004545
发布时间
2020-01-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
重庆市教委科学技术研究项目（KJ1500216）
重庆医科大学大学生科学研究与创新实验项目（201722）
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