换一批摘要目的:从蛇毒中获得大量高纯度的具有激肽原酶活性的蛋白水解酶.方法:采用离子交换和亲和层析技术进行纯化.结果:从江浙蝮蛇毒中提取出了一种高纯度的具有激肽原酶活性的蛋白水解酶,不需活化即可水解激肽原,释放激肽,并具有精氨酸酯酶活性.粗毒经提纯,比活可达800 U/mg以上,远远高于哺乳动物来源的激肽原酶,纯度可达95%以上.对其性质考察,Mr为38 000,N-末端的15个氨基酸序列分析表明,该酶与蛇毒丝氨酸蛋白酶及胰蛋白酶——激肽释放酶同源.结论:这种方法适合于工业化生产.
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