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    首页> Journal of Molecular Biology> The periplasmic bacterial molecular chaperone SurA adapts its structure to bind peptides in different conformations to assert a sequence preference for aromatic residues

    The periplasmic bacterial molecular chaperone SurA adapts its structure to bind peptides in different conformations to assert a sequence preference for aromatic residues

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    作者： Xu XH [1] ; Wang SY ; Hu YX ; McKay DB
    作者单位： Stanford Univ, Dept Biol Struct, Sch Med, Stanford, CA 94305 USA [1]
    关键词 molecular chaperonemembrane protein foldingcrystallographyphage displayisothermal titration calorimetryOUTER-MEMBRANE PROTEINSESCHERICHIA-COLIPHAGE-DISPLAYSUBSTRATE RECOGNITIONCRYSTAL-STRUCTUREPDZ DOMAINCRYSTALLOGRAPHYISOMERASESPARVULINLACKING
    发布时间 2013-11-20
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    Journal of Molecular Biology

    Journal of Molecular Biology

    2007年373卷2期

    367-381页

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