首页> Biochemistry> Evidence for the extended helical nature of polysaccharide epitopes. The 2.8 A resolution structure and thermodynamics of ligand binding of an antigen binding fragment specific for alpha-(2-->8)-polysialic acid.

Evidence for the extended helical nature of polysaccharide epitopes. The 2.8 A resolution structure and thermodynamics of ligand binding of an antigen binding fragment specific for alpha-(2-->8)-polysialic acid.

导出原文传递

翻译打印收藏纠错

第一作者： Evans SV

作者： Evans SV ^[1] ; Sigurskjold BW ; Jennings HJ ; Brisson JR ; To R ; Tse WC ; Altman E ; Frosch M ; Weisgerber C ; Kratzin HD ; al.

作者单位： Institute for Biological Sciences, National Research Council of Canada, Ottawa. ^[1]

关键词 Antibodies Monoclonal Epitopes Peptide Fragments Protein Structure Secondary 抗体单克隆表位肽碎片蛋白质结构二级唾液酸类

发布时间 2013-11-20

翻译满意度评价：

准确一般字义偏差语意偏离译文作用小提交

浏览0

Biochemistry

1995年34卷20期

6737-6744页

相似文献

中文期刊
外文期刊
学位论文
会议论文

浏览0

Biochemistry

1995年34卷20期

6737-6744页

检索历史清除

Evidence for the extended helical nature of polysaccharide epitopes. The 2.8 A resolution structure and thermodynamics of ligand binding of an antigen binding fragment specific for alpha-(2-->8)-polysialic acid.

Biochemistry

相似文献

同项目论文

Biochemistry

相关期刊

参考文献：
指定格式：	NoteExpress EndNote RefWorks NoteFirst

检索历史 清除

Evidence for the extended helical nature of polysaccharide epitopes. The 2.8 A resolution structure and thermodynamics of ligand binding of an antigen binding fragment specific for alpha-(2-->8)-polysialic acid.

Biochemistry

相似文献

同项目论文

Biochemistry

相关期刊

检索历史清除