首页> Journal of Molecular Biology> Engineering protein allostery: 1.05 angstrom resolution structure and enzymatic properties of a Na+-activated trypsin

Engineering protein allostery: 1.05 angstrom resolution structure and enzymatic properties of a Na+-activated trypsin

导出原文传递

翻译打印收藏纠错

第一作者： Page MJ

作者： Page MJ ^[1] ; Carrell CJ ; Di Cera E

作者单位： Washington Univ, Sch Med, Dept Biochem & Mol Biophys, St Louis, MO 63110 USA ^[1]

关键词 trypsin allostery monovalent cation activation crystal structure sodium STREPTOMYCES-GRISEUS TRYPSIN SODIUM-BINDING-SITE FACTOR XA SUBSTRATE-SPECIFICITY CONVERTING TRYPSIN SERINE PROTEASES CRYSTAL-STRUCTURE RESIDUE 225 THROMBIN LIGAND

发布时间 2013-11-20

翻译满意度评价：

准确一般字义偏差语意偏离译文作用小提交

浏览0

Journal of Molecular Biology

2008年378卷3期

666-672页

相似文献

中文期刊
外文期刊
学位论文
会议论文

浏览0

点击下载本期目录封面

Journal of Molecular Biology

2008年378卷3期

666-672页

检索历史清除

Engineering protein allostery: 1.05 angstrom resolution structure and enzymatic properties of a Na+-activated trypsin

Journal of Molecular Biology

相似文献

同项目论文

Journal of Molecular Biology

相关期刊

参考文献：
指定格式：	NoteExpress EndNote RefWorks NoteFirst

检索历史 清除

Engineering protein allostery: 1.05 angstrom resolution structure and enzymatic properties of a Na+-activated trypsin

Journal of Molecular Biology

相似文献

同项目论文

Journal of Molecular Biology

相关期刊

检索历史清除