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首页> Protein science :> Free energy calculations elucidate substrate binding, gating mechanism, and tolerance‐promoting mutations in herbicide target 4‐hydroxyphenylpyruvate dioxygenase

Free energy calculations elucidate substrate binding, gating mechanism, and tolerance‐promoting mutations in herbicide target 4‐hydroxyphenylpyruvate dioxygenase

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第一作者： Schindler Christina E. M.
作者： Schindler Christina E. M. [1] ; Hollenbach Eva [2] ; Mietzner Thomas [3] ; Schleifer Klaus‐Jürgen ; Zacharias Martin
作者单位： BASF SE, Global Research Crop Protection, Molecular ModelingLudwigshafen,Germany [1] Physics Department T38Technical University of MunichGarching,Germany [2] BASF SE, Global Research Crop ProtectionAgricultural Centre LimburgerhofLimburgerhof,Germany [3]
关键词 dioxygenaseArabidopsis thalianagatingenzyme mutationconformational changemolecular dynamicsfree energy calculationsenhanced samplingrational enzyme designherbicide tolerance
发布时间 2020-06-05
提交
  • 浏览2
Protein science :

Protein science

2019年28卷6期

1048-1058页

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