Binding of the molecular chaperone αB-crystallin to Aβ amyloid fibrils inhibits fibril elongation.

导出 OA

翻译打印收藏纠错

作者： Sarah L,Shammas ^[1] ; Christopher A,Waudby ; Shuyu,Wang ; Alexander K,Buell ; Tuomas P J,Knowles ; Heath,Ecroyd ; Mark E,Welland ; John A,Carver ; Christopher M,Dobson ; Sarah,Meehan

作者单位： Department of Chemistry, University of Cambridge, Cambridge, United Kingdom. sls42@cam.ac.uk ^[1]

主题词淀粉样β肽类(Amyloid beta-Peptides);分子显像(Molecular Imaging);肽碎片(Peptide Fragments);蛋白质结合(Protein Binding);蛋白质多聚化(Protein Multimerization);蛋白质结构, 二级(Protein Structure, Secondary);α晶体蛋白B链(alpha-Crystallin B Chain)

DOI 10.1016/j.bpj.2011.07.056

PMID 21961594

发布时间 2022-01-29

翻译满意度评价：

准确一般字义偏差语意偏离译文作用小提交

浏览40

Biophysical journal

2011年101卷7期

1681-9页

相似文献

中文期刊
外文期刊
学位论文
会议论文

检索历史清除

Binding of the molecular chaperone αB-crystallin to Aβ amyloid fibrils inhibits fibril elongation.

Biophysical journal

相似文献

Biophysical journal

相关期刊

参考文献：
指定格式：	NoteExpress EndNote RefWorks NoteFirst

检索历史 清除

Binding of the molecular chaperone αB-crystallin to Aβ amyloid fibrils inhibits fibril elongation.

Biophysical journal

相似文献

Biophysical journal

相关期刊

检索历史清除