Characterization of a multifunctional α2,3-sialyltransferase from Pasteurella dagmatis.

导出 LinkOut

翻译打印收藏纠错

作者： Katharina,Schmölzer ^[1] ; Doris,Ribitsch ; Tibor,Czabany ; Christiane,Luley-Goedl ; Deja,Kokot ; Andrzej,Lyskowski ; Sabine,Zitzenbacher ; Helmut,Schwab ; Bernd,Nidetzky

作者单位： Austrian Centre of Industrial Biotechnology, Petersgasse 14, 8010 Graz, Austria. ^[1]

关键词 N-terminal elongation bacterial sialyltransferase glycosyltransferase family GT-80 natural mutation structure–function relationships

主题词氨基酸序列(Amino Acid Sequence);氨基酸取代(Amino Acid Substitution);细菌蛋白质类(Bacterial Proteins);催化域(Catalytic Domain);动力学(Kinetics);模型, 分子(Models, Molecular);分子序列数据(Molecular Sequence Data);单糖类(Monosaccharides);诱变, 定点(Mutagenesis, Site-Directed);巴斯德菌属(Pasteurella);唾液酸类(Sialic Acids);唾液酸转移酶类(Sialyltransferases);底物特异性(Substrate Specificity)

DOI 10.1093/glycob/cwt066

PMID 23969291

发布时间 2022-12-07

翻译满意度评价：

准确一般字义偏差语意偏离译文作用小提交

浏览39

Glycobiology

2013年23卷11期

1293-304页

相似文献

中文期刊
外文期刊
学位论文
会议论文

检索历史清除

Characterization of a multifunctional α2,3-sialyltransferase from Pasteurella dagmatis.

Glycobiology

相似文献

Glycobiology

相关期刊

参考文献：
指定格式：	NoteExpress EndNote RefWorks NoteFirst

检索历史 清除

Characterization of a multifunctional α2,3-sialyltransferase from Pasteurella dagmatis.

Glycobiology

相似文献

Glycobiology

相关期刊

检索历史清除