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Discovery of novel allosteric effectors based on the predicted allosteric sites for Escherichia coli D-3-phosphoglycerate dehydrogenase.

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作者： Qian,Wang ^[1] ; Yifei,Qi ^[2] ; Ning,Yin ^[2] ; Luhua,Lai ^[3]

作者单位： BNLMS, State Key Laboratory for Structural Chemistry of Unstable and Stable Species, College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing, China. ^[1] Center for Quantitative Biology, Peking University, Beijing, China. ^[2] BNLMS, State Key Laboratory for Structural Chemistry of Unstable and Stable Species, College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing, China; Center for Quantitative Biology, Peking University, Beijing, China. ^[3]

主题词别构调节(Allosteric Regulation);别构部位(Allosteric Site);结合部位(Binding Sites);结合, 竞争性(Binding, Competitive);酶抑制剂(Enzyme Inhibitors);大肠杆菌(Escherichia coli);动力学(Kinetics);模型, 分子(Models, Molecular);突变(Mutation);磷酸甘油脱氢酶(Phosphoglycerate Dehydrogenase);结果可重复性(Reproducibility of Results);构效关系(Structure-Activity Relationship);底物特异性(Substrate Specificity)

DOI 10.1371/journal.pone.0094829

PMID 24733054

发布时间 2022-04-09

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2014年9卷4期

e94829页

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