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首页> Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography> L-allo-threonine aldolase with an H128Y/S292R mutation from Aeromonas jandaei DK-39 reveals the structural basis of changes in substrate stereoselectivity.

L-allo-threonine aldolase with an H128Y/S292R mutation from Aeromonas jandaei DK-39 reveals the structural basis of changes in substrate stereoselectivity.

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作者： Hui-Min,Qin ^[1] ; Fabiana Lica,Imai ^[1] ; Takuya,Miyakawa ^[1] ; Michihiko,Kataoka ^[2] ; Nahoko,Kitamura ^[3] ; Nobuyuki,Urano ^[2] ; Koji,Mori ^[3] ; Hiroshi,Kawabata ^[3] ; Masahiko,Okai ^[1] ; Jun,Ohtsuka ^[1] ; Feng,Hou ^[1] ; Koji,Nagata ^[1] ; Sakayu,Shimizu ^[3] ; Masaru,Tanokura ^[1]

作者单位： Department of Applied Biological Chemistry, Graduate School of Agricultural and Life Sciences, The University of Tokyo, 1-1-1 Yayoi, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657, Japan. ^[1] Division of Applied Life Sciences, Graduate School of Life and Environmental Sciences, Osaka Prefecture University, 1-1 Gakuen-cho, Naka-ku, Sakai 559-8531, Japan. ^[2] Division of Applied Life Sciences, Graduate School of Agriculture, Kyoto University, Kitashirakawa-Oiwakecho, Sakyo-ku, Kyoto 606-8502, Japan. ^[3]

关键词 l-allo-threonine aldolase pyridoxal 5′-phosphate stereoselectivity α/β domain

主题词气单胞菌属(Aeromonas);碱基序列(Base Sequence);催化域(Catalytic Domain);DNA引物(DNA Primers);甘氨酸羟甲基转移酶(Glycine Hydroxymethyltransferase);模型, 分子(Models, Molecular);突变(Mutation);聚合酶链反应(Polymerase Chain Reaction);蛋白质构象(Protein Conformation);底物特异性(Substrate Specificity)

DOI 10.1107/S1399004714007664

PMID 24914980

发布时间 2014-06-11

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Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography

Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography

2014年70卷Pt 6期

1695-703页

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