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    首页> Biochemical and biophysical research communications> Solution structure of the porcine sapovirus VPg core reveals a stable three-helical bundle with a conserved surface patch.

    Solution structure of the porcine sapovirus VPg core reveals a stable three-helical bundle with a conserved surface patch.

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    作者： Hyo-Jeong,Hwang [1] ; Hye Jung,Min [1] ; Hyosuk,Yun [1] ; Jeffery G,Pelton [2] ; David E,Wemmer [2] ; Kyoung-Oh,Cho [3] ; Jeong-Sun,Kim [4] ; Chul Won,Lee [5]
    作者单位： Department of Chemistry, Chonnam National University, Gwangju 500-757, Republic of Korea. [1] Division of Physical Biosciences of Lawrence Berkeley National Laboratory, University of California, Berkeley, CA 94720, USA. [2] Laboratory of Veterinary Pathology, College of Veterinary Medicine, Chonnam National University, Gwangju 500-757, Republic of Korea. [3] Department of Chemistry, Chonnam National University, Gwangju 500-757, Republic of Korea. Electronic address: jsunkim@chonnam.ac.kr. [4] Department of Chemistry, Chonnam National University, Gwangju 500-757, Republic of Korea. Electronic address: cwlee@jnu.ac.kr. [5]
    关键词 NMR spectroscopyPorcine sapovirusRNA-dependent RNA polymeraseViral protein genome-linked
    主题词 氨基酸序列(Amino Acid Sequence);动物(Animals);克隆, 分子(Cloning, Molecular);分子序列数据(Molecular Sequence Data);核磁共振, 生物分子(Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular);蛋白质构象(Protein Conformation);Sapo病毒(Sapovirus);序列同源性, 氨基酸(Sequence Homology, Amino Acid);猪(Swine);病毒蛋白质类(Viral Proteins)
    DOI 10.1016/j.bbrc.2015.02.156
    PMID 25753201
    发布时间 2015-04-04
    提交
    • 浏览20
    Biochemical and biophysical research communications

    Biochemical and biophysical research communications

    2015年459卷4期

    610-6页

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