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Wnts grasp the WIF domain of Wnt Inhibitory Factor 1 at two distinct binding sites.

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作者： Krisztina,Kerekes ^[1] ; László,Bányai ^[2] ; László,Patthy ^[3]

作者单位： Institute of Enzymology, Research Centre for Natural Sciences, Hungarian Academy of Sciences, P.O. Box 286, Budapest H-1519, Hungary. Electronic address: kerekes.krisztina@ttk.mta.hu. ^[1] Institute of Enzymology, Research Centre for Natural Sciences, Hungarian Academy of Sciences, P.O. Box 286, Budapest H-1519, Hungary. Electronic address: banyai.laszlo@ttk.mta.hu. ^[2] Institute of Enzymology, Research Centre for Natural Sciences, Hungarian Academy of Sciences, P.O. Box 286, Budapest H-1519, Hungary. Electronic address: patthy.laszlo@ttk.mta.hu. ^[3]

关键词 Arginine-scanning mutagenesis Cancer therapy Homology modeling Protein–protein interaction Ryk receptor tyrosine kinase WIF domain Wnt Wnt Inhibitory Factor 1

主题词衔接蛋白质类, 信号转导(Adaptor Proteins, Signal Transducing);氨基酸序列(Amino Acid Sequence);精氨酸(Arginine);结合部位(Binding Sites);人类(Humans);动力学(Kinetics);模型, 分子(Models, Molecular);分子序列数据(Molecular Sequence Data);突变(Mutation);蛋白质结合(Protein Binding);蛋白质结构, 三级(Protein Structure, Tertiary);原癌基因蛋白质类(Proto-Oncogene Proteins);重组蛋白质类(Recombinant Proteins);阻遏蛋白质类(Repressor Proteins);Wnt蛋白质类(Wnt Proteins)

DOI 10.1016/j.febslet.2015.08.031

PMID 26342861

发布时间 2022-03-11

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FEBS letters

FEBS letters

2015年589卷20 Pt B期

3044-51页

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