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    首页> Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry> Furoates and thenoates inhibit pyruvate dehydrogenase kinase 2 allosterically by binding to its pyruvate regulatory site.

    Furoates and thenoates inhibit pyruvate dehydrogenase kinase 2 allosterically by binding to its pyruvate regulatory site.

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    作者： Tiziana,Masini [1] ; Barbara,Birkaya [2] ; Simon,van Dijk [1] ; Milon,Mondal [1] ; Johan,Hekelaar [3] ; Manuel,Jäger [1] ; Anke C,Terwisscha van Scheltinga [3] ; Mulchand S,Patel [2] ; Anna K H,Hirsch [1] ; Edelmiro,Moman [4]
    作者单位： a Stratingh Institute for Chemistry, University of Groningen , Groningen , The Netherlands. [1] b Department of Biochemistry , School of Medicine and Biomedical Sciences, University at Buffalo, the State University of New York , Buffalo , NY , USA. [2] c Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute, University of Groningen , Groningen , The Netherlands. [3] d Molecular Design Group, Trinity Biomedical Sciences Institute, Trinity College Dublin , Dublin , Ireland , and. [4] e RCSI Molecular Medicine, Royal College of Surgeons in Ireland, Beaumont Hospital , Dublin , Ireland. [5]
    关键词 Cancer metabolismDCAPDCPDK2 inhibitorsdichloroacetatepyruvate
    主题词 别构调节(Allosteric Regulation);别构部位(Allosteric Site);剂量效应关系, 药物(Dose-Response Relationship, Drug);呋喃类(Furans);人类(Humans);分子结构(Molecular Structure);蛋白激酶抑制剂(Protein Kinase Inhibitors);丙酮酸(Pyruvic Acid);构效关系(Structure-Activity Relationship);噻吩类(Thiophenes)
    DOI 10.1080/14756366.2016.1201812
    PMID 27435185
    发布时间 2024-03-26
    提交
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    Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry

    Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry

    2016年31卷sup4期

    170-175页

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