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首页> Biochemistry> Neutron and Atomic Resolution X-ray Structures of a Lytic Polysaccharide Monooxygenase Reveal Copper-Mediated Dioxygen Binding and Evidence for N-Terminal Deprotonation.

Neutron and Atomic Resolution X-ray Structures of a Lytic Polysaccharide Monooxygenase Reveal Copper-Mediated Dioxygen Binding and Evidence for N-Terminal Deprotonation.

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第一作者： John-Paul,Bacik
第一单位： Protein Crystallography Station, Bioscience Division, Los Alamos National Laboratory , Los Alamos, New Mexico 87545, United States.
作者： John-Paul,Bacik [1] ; Sophanit,Mekasha [2] ; Zarah,Forsberg [2] ; Andrey Y,Kovalevsky [3] ; Gustav,Vaaje-Kolstad [2] ; Vincent G H,Eijsink [2] ; Jay C,Nix [4] ; Leighton,Coates [3] ; Matthew J,Cuneo [3] ; Clifford J,Unkefer [1] ; Julian C-H,Chen [1]
作者单位： Protein Crystallography Station, Bioscience Division, Los Alamos National Laboratory , Los Alamos, New Mexico 87545, United States. [1] Faculty of Chemistry, Biotechnology and Food Science, Norwegian University of Life Sciences (NMBU) , PO Box 5003, 1430 Ås, Norway. [2] Biology and Soft Matter Division, Oak Ridge National Laboratory , 1 Bethel Valley Road, P.O. Box 2008, Oak Ridge, Tennessee 37831, United States. [3] Advanced Light Source, Lawrence Berkeley Laboratory , 1 Cyclotron Road, Berkeley, California 94720, United States. [4]
医学主题词 催化域(Catalytic Domain);铜(Copper);结晶学, X线(Crystallography, X-Ray);混合功能氧化酶类(Mixed Function Oxygenases);氧(Oxygen);多糖类(Polysaccharides);蛋白质构象(Protein Conformation);质子(Protons)
DOI 10.1021/acs.biochem.7b00019
PMID 28481095
发布时间 2017-12-05
提交
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Biochemistry

Biochemistry

2017年56卷20期

2529-2532页

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