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    首页> mAbs> Two-faced Fcab prevents polymerization with VEGF and reveals thermodynamics and the 2.15 Å crystal structure of the complex.

    Two-faced Fcab prevents polymerization with VEGF and reveals thermodynamics and the 2.15 Å crystal structure of the complex.

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    作者： Elisabeth,Lobner [1] ; Anne-Sophie,Humm [2] ; Georg,Mlynek [1] ; Konstantin,Kubinger [3] ; Michael,Kitzmüller [3] ; Michael W,Traxlmayr [1] ; Kristina,Djinović-Carugo [2] ; Christian,Obinger [1]
    作者单位： a Christian Doppler Laboratory for Antibody Engineering , BOKU - University of Natural Resources and Life Sciences , Muthgasse 18, Vienna , Austria. [1] b Department of Chemistry, Division of Biochemistry , BOKU - University of Natural Resources and Life Sciences , Muthgasse 18, Vienna , Austria. [2] c Department for Structural and Computational Biology , Max F. Perutz Laboratories, University of Vienna , Dr. Bohr-Gasse 9, Vienna , Austria. [3] d Department of Biochemistry, Faculty of Chemistry and Chemical Technology , University of Ljubljana , Večna pot 113, Ljubljana , Slovenia. [4]
    关键词 FcabIgG1-FcVEGFX-ray crystallographyheterodimeric Fcab
    主题词 结晶学, X线(Crystallography, X-Ray);人类(Humans);免疫球蛋白Fc片段(Immunoglobulin Fc Fragments);分子动力学模拟(Molecular Dynamics Simulation);聚合(Polymerization);蛋白质结合(Protein Binding);重组融合蛋白质类(Recombinant Fusion Proteins);热力学(Thermodynamics);血管内皮生长因子A(Vascular Endothelial Growth Factor A)
    DOI 10.1080/19420862.2017.1364825
    PMID 28816592
    发布时间 2022-01-29
    提交
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    2017年9卷7期

    1088-1104页

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