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    首页> Structure (London, England : 1993)> Dimeric Structure of the Pseudokinase IRAK3 Suggests an Allosteric Mechanism for Negative Regulation.

    Dimeric Structure of the Pseudokinase IRAK3 Suggests an Allosteric Mechanism for Negative Regulation.

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    作者： Sven M,Lange [1] ; Marina I,Nelen [2] ; Philip,Cohen [3] ; Yogesh,Kulathu [4]
    作者单位： MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation Unit, Sir James Black Centre, Dow Street, Dundee, Scotland DD1 5EH, UK. [1] Discovery, Janssen Research and Development, Welsh and McKean Roads, Spring House, PA 19477, USA. [2] MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation Unit, Sir James Black Centre, Dow Street, Dundee, Scotland DD1 5EH, UK. Electronic address: p.cohen@dundee.ac.uk. [3] MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation Unit, Sir James Black Centre, Dow Street, Dundee, Scotland DD1 5EH, UK. Electronic address: y.kulathu@dundee.ac.uk. [4]
    关键词 IRAK kinasesMyddosomeToll-like/Interleukin-1 receptor signallingasthmainnate immunitykinasekinase inhibitorsprotein phosphorylationpseudoenzymessignal transduction
    主题词 别构调节(Allosteric Regulation);别构部位(Allosteric Site);动物(Animals);催化域(Catalytic Domain);人类(Humans);白细胞介素1受体相关激酶类(Interleukin-1 Receptor-Associated Kinases);蛋白质多聚化(Protein Multimerization);斜纹夜蛾属(Spodoptera)
    DOI 10.1016/j.str.2020.11.004
    PMID 33238146
    发布时间 2024-02-21
    提交
    • 浏览6
    Structure (London, England : 1993)

    Structure (London, England

    2021年29卷3期

    238-251.e4页

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