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首页> eLife> Reformulation of an extant ATPase active site to mimic ancestral GTPase activity reveals a nucleotide base requirement for function.

Reformulation of an extant ATPase active site to mimic ancestral GTPase activity reveals a nucleotide base requirement for function.

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作者： Taylor B,Updegrove ^[1] ; Jailynn,Harke ^[1] ; Vivek,Anantharaman ^[2] ; Jin,Yang ^[3] ; Nikhil,Gopalan ^[1] ; Di,Wu ^[4] ; Grzegorz,Piszczek ^[4] ; David M,Stevenson ^[3] ; Daniel,Amador-Noguez ^[3] ; Jue D,Wang ^[3] ; L,Aravind ^[2] ; Kumaran S,Ramamurthi ^[1]

作者单位： Laboratory of Molecular Biology, National Cancer Institute, National Institutes of Health, Bethesda, United States. ^[1] National Center for Biotechnology Information, National Library of Medicine, National Institutes of Health, Bethesda, United States. ^[2] Department of Bacteriology, University of Wisconsin, Madison, United States. ^[3] Biophysics Core Facility, National Heart, Lung and Blood Institute, National Institutes of Health, Bethesda, United States. ^[4]

关键词 B. subtilis MreB SpoVM actin cell biology infectious disease microbiology ppGpp septins tubulin

主题词腺苷三磷酸酶类(Adenosine Triphosphatases);腺苷三磷酸(Adenosine Triphosphate);枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis);细菌蛋白质类(Bacterial Proteins);催化域(Catalytic Domain);GTP磷酸水解酶类(GTP Phosphohydrolases);鸟苷三磷酸(Guanosine Triphosphate);水解作用(Hydrolysis);聚合(Polymerization);蛋白质工程(Protein Engineering)

DOI 10.7554/eLife.65845

PMID 33704064

发布时间 2023-07-23

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