Enhanced protein thermostability from site-directed mutations that decrease the entropy of unfolding.
第一作者:
B W,Matthews
第一单位:
Institute of Molecular Biology, University of Oregon, Eugene 97403.
作者:
医学主题词
量热法(Calorimetry);药物稳定性(Drug Stability);胞壁质酶(Muramidase);突变(Mutation);蛋白质构象(Protein Conformation);蛋白质类(Proteins);T噬菌体(T-Phages);热力学(Thermodynamics)
DOI
10.1073/pnas.84.19.6663
PMID
3477797
发布时间
2022-03-10
基金项目
GM20066/GM/NIGMS NIH HHS/United States
GM20195/GM/NIGMS NIH HHS/United States
GM21967/GM/NIGMS NIH HHS/United States
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