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The β-latch structural element of the SufS cysteine desulfurase mediates active site accessibility and SufE transpersulfurase positioning.

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第一作者： Rajleen K,Gogar

第一单位： Department of Chemistry & Biochemistry, The University of Alabama, Tuscaloosa, Alabama, USA.

作者： Rajleen K,Gogar ^[1] ; Franki,Carroll ^[1] ; Juliana V,Conte ^[1] ; Mohamed,Nasef ^[1] ; Jack A,Dunkle ^[2] ; Patrick A,Frantom ^[3]

作者单位： Department of Chemistry & Biochemistry, The University of Alabama, Tuscaloosa, Alabama, USA. ^[1] Department of Chemistry & Biochemistry, The University of Alabama, Tuscaloosa, Alabama, USA. Electronic address: jadunkle@ua.edu. ^[2] Department of Chemistry & Biochemistry, The University of Alabama, Tuscaloosa, Alabama, USA. Electronic address: pfrantom@ua.edu. ^[3]

关键词 SufS pyridoxal-5′-phosphate suf Fe-S cluster assembly pathway type II cysteine desulfurase

主题词碳硫裂合酶类(Carbon-Sulfur Lyases);催化域(Catalytic Domain);半胱氨酸(Cysteine);大肠杆菌(Escherichia coli);铁硫蛋白质类(Iron-Sulfur Proteins);裂合酶类(Lyases);还原剂(Reducing Agents);硫(Sulfur);大肠杆菌蛋白质类(Escherichia coli Proteins)

DOI 10.1016/j.jbc.2023.102966

PMID 36736428

发布时间 2023-04-03

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The Journal of biological chemistry

The Journal of biological chemistry

2023年299卷3期

102966页

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