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首页> The Journal of biological chemistry> Structure of the Hepatitis B virus capsid quasi-6-fold with a trapped C-terminal domain reveals capsid movements associated with domain exit.

Structure of the Hepatitis B virus capsid quasi-6-fold with a trapped C-terminal domain reveals capsid movements associated with domain exit.

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作者： Christine,Kim ^[1] ; Christopher J,Schlicksup ^[1] ; Carolina,Pérez-Segura ^[2] ; Jodi A,Hadden-Perilla ^[2] ; Joseph Che-Yen,Wang ^[3] ; Adam,Zlotnick ^[4]

作者单位： Molecular and Cellular Biochemistry Department, Indiana University, Bloomington, Indiana, USA. ^[1] Department of Chemistry and Biochemistry, University of Delaware, Newark, Delaware, USA. ^[2] Department of Microbiology & Immunology, Pennsylvania State University College of Medicine, Hershey, Pennsylvania, USA. ^[3] Molecular and Cellular Biochemistry Department, Indiana University, Bloomington, Indiana, USA. Electronic address: azlotnic@iu.edu. ^[4]

关键词 HBV capsid nuclear localization signal physical virology self-assembly structural virology

主题词人类(Humans);β核胞浆转运蛋白类(beta Karyopherins);病毒壳体(Capsid);衣壳蛋白质类(Capsid Proteins);冷冻电子显微镜检查(Cryoelectron Microscopy);乙型肝炎(Hepatitis B);乙型肝炎病毒(Hepatitis B virus);病毒装配(Virus Assembly)

DOI 10.1016/j.jbc.2023.105104

PMID 37517693

发布时间 2024-10-31

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The Journal of biological chemistry

The Journal of biological chemistry

2023年299卷9期

105104页

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