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首页> Journal of Biomolecular Structure and Dynamics> The remarkable efficiency of a Pin-II proteinase inhibitor sans two conserved disulfide bonds is due to enhanced flexibility and hydrogen bond density in the reactive site loop

The remarkable efficiency of a Pin-II proteinase inhibitor sans two conserved disulfide bonds is due to enhanced flexibility and hydrogen bond density in the reactive site loop

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第一作者： Joshi,R.S.
作者： Joshi,R.S. [1] ; Mishra,M. [2] ; Tamhane,V.A. [3] ; Ghosh,A. ; Sonavane,U. ; Suresh,C.G. ; Joshi,R. ; Gupta,V.S. ; Giri,A.P.
作者单位： Bioinformatics Group, Centre for Development of Advanced Computing (C-DAC), Pune University Campus [1] Plant Molecular Biology Unit, Biochemical Sciences Division, CSIR-National Chemical Laboratory, Dr [2] Institute of Bioinformatics and Biotechnology, University of Pune, Pune, 411 007, MS, India [3]
关键词 Capsicum annuumHelicoverpa armigeraProteasesProteinase inhibitor
发布时间 2014-04-05
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Journal of Biomolecular Structure and Dynamics

Journal of Biomolecular Structure and Dynamics

2014年32卷1/2期

13-26页

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