换一批幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白包涵体的纯化及活性鉴定
Purification and characterization of recombinant HspA-UreB fusion protein of Helicobacter pylori from inclusion body
摘要目的:建立一种有效的纯化幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位-尿素酶B亚单位(HspA-UreB)融合蛋白包涵体的方法.方法:基因工程重组大肠杆菌BL21(pET-HU27)诱导表达的HspA-UreB融合蛋白包涵体经洗涤、变性、复性,在AKTA FPLC上运用HiTrap Chelating HP分离纯化,用SDS-PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量,用Western blotting对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定.结果:纯化后HspA-UreB融合蛋白的纯度＞90%,含量达0.25 g·L-1,并可以被HspA-UreB融合蛋白免疫小鼠血清识别.结论:成功地建立了从包涵体中纯化高纯度HspA-UreB融合蛋白的方法.
更多相关知识
栏目名称
DOI
10.3969/j.issn.1671-587X.2005.02.028
发布时间
2005-04-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
河南省医学科技人才创新工程项目（(2000-84)）
河南省科技攻关项目（(0424410035)）
- 浏览0
- 被引5
- 下载0
相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文
