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From Proteomics to Structural Studies of Cytosolic/Mitochondrial-Type Thioredoxin Systems in Barley Seeds

摘要Thioredoxins (Trx) are ubiquitous proteins that participate in thiol disulfide reactions via two active site cysteine residues,allowing Trx to reduce disulfide bonds in target proteins.Recent progress in proteome analysis has resulted in identification of a wide range of potential target proteins for Trx,indicating that Trx plays a key role in several aspects of cell metabolism.In contrast to other organisms,plants contain multiple forms of Trx that are classified based on their primary structures and sub-cellular localization.The reduction of cytosolic and mitochondrial types of Trx is dependenl on NADPH and catalyzed by NADPH-dependent thioredoxin reductase (NTR).In barley,two isoforms each of Trx and NTR have been identified and investigated using proteomics,gene expression,and structural studies.This review outlines the diverse roles suggested for cytosolic/mitochondrial-type Trx systems in cereal seeds and summarizes the current knowl-edge of the barley system including recent data on function,regulation,interactions,and structure.Directions for future research are discussed.

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作者单位 Enzyme and Protein Chemistry,Department of Systems Biology,Soltofts Plads,Building 224,Technical University of Denmark,DK-2800 Kgs.Lyngby,Denmark [1]
分类号 Q94
栏目名称
发布时间 2009-07-17
提交
  • 浏览11
  • 下载0
分子植物(英文版)

分子植物(英文版)

2009年2卷3期

378-389页

SCIMEDLINEISTICCSCDCABP

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