换一批
换一批萌发木豆种子中酸性磷酸酯酶的纯化和动力学特性
Purification and kinetic characteristics of an acid phos-phatase isoform from germinating pigeonpea seed
摘要以对硝基苯磷酸为底物检测酶活性,通过20%～60%硫酸铵分部、DEAE-葡聚糖A25、羟基磷灰石、伴刀豆球蛋白-琼脂糖4B柱层析,从木豆萌发的种子中纯化到一个同工酶APase Ⅱ,酶最终纯化倍数为247倍,比活力达51.8 U/mg蛋白.非变性PAGE和SDS-PAGE表明所纯化的酶已经达到电泳纯,是一个分子量为33.1kDa的单体蛋白.APⅡ的最适pH为5.0,最适温度为35℃,在pH3.5～7以及55℃以下稳定.该酶对焦磷酸有最大活性,受K+和Mg2+激活,受Fe2+,Mn2+,Mo7O246-,F-及酒石酸、苹果酸、异柠檬酸、草酸、柠檬酸、乙醇酸、乙醛酸和抗坏血酸等有机酸抑制.
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