换一批千里光α输入蛋白（α-Importin）的序列特征、结构与功能分析
Functional analysis ofα-Importin in Senecio scandens, based on sequence and putative structural domain
摘要α输入蛋白存在于胞质溶胶中,是核孔转运复合体的重要组成部分,与核定位信号结合,通过受体介导蛋白物质转入和转出,在此过程中起连接器的作用.该研究以千里光全长 cDNA 文库为基础,对α输入蛋白的序列、结构、性质和功能进行了分析,并在千里光α输入蛋白核苷酸序列的基础上,采用生物信息学软件,分析α输入蛋白的氨基酸序列结构和基因进化树,得到了α输入蛋白的一级、二级、三级等结构和结构域特征,以此为依据,系统分析千里光α输入蛋白的理化性质、结构和功能.结果表明：千里光α输入蛋白基因编码529个氨基酸,与烟草(GenBank登录号：ABM05487．1)的同源性最高,为84％；蛋白质分子量58．46 kDa,理论等电点5．08；二级结构由α螺旋、无规则卷曲和延伸主链构成；高级结构域由 IBB 和 ARM结构构成；三级结构是4个功能结构域构成的空间立体结构.此外,还发现千里光α输入蛋白具有调控激素反应、传输信号、细胞生长、信息转录和转录调控功能的概率较高,推测可能与细胞非凋亡性死亡、抗病性防御反应、激素受体反应以及基因转录调控表达密切相关.该研究结果可为其他物种α输入蛋白结构与功能关系的分析提供参考.
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DOI
10.11931/guihaia.gxzw201312016
发布时间
2015-10-14（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
贵州省优秀科技教育人才省长项目（2008-61;F-567）
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