换一批
换一批摘要该论文采用多光谱、表面等离子共振和分子对接,研究虾青素(Astaxanthin,AST)立体异构体与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用机制.研究发现,AST异构体均结合于BSA亚结构域ⅡA和ⅢA的交界处,并且对蛋白质的构象没有明显影响.AST异构体对BSA具有相似的结合亲和力(左旋AST 4.17×10-7 mol/L,右旋AST 3.91×10-7 mol/L)和结合动力学(慢结合、慢解离),然而在较高浓度下(0.35～1.78 μmol/L)左旋AST的最高结合响应值均高于右旋AST.此外,左旋和右旋AST与BSA相互作用的焓变?H分别为-175.09 和-149.42 kJ/mol,熵变?S分别为-502.72和-417.65 J/(mol·K),负值的?H和?S表明AST-BSA发生结合的主要相互作用力是氢键和范德华力.分子对接显示左旋AST与Lys504、Thr190 残基形成键长为 2.0 ?、2.7 ?的氢键,而右旋AST与Arg435 残基形成键长为 2.9 ?的氢键.这项研究有助于阐明AST立体异构体与BSA的结合机制,并为AST异构体在血液循环中潜在的药代动力学提供重要的理论指导信息.
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栏目名称
食品生化
DOI
10.13982/j.mfst.1673-9078.2024.4.0426
发布时间
2024-05-23
基金项目
国家自然科学基金
广东省自然科学基金
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