换一批"EKylation"策略改造真菌抗冻蛋白及机制解析
Engineering fungal antifreeze proteins through"EKylation"and its mechanism analysis
摘要抗冻蛋白(antifreeze protein,AFP)是一类通过非依数性机制降低冰点并有效抑制冰晶生长的生物大分子,广泛分布于极地鱼类、昆虫及耐寒微生物等生物体内以维持其低温适应性,在食品冷冻保存、低温医学及低温生物技术等领域具有广泛应用,开发高活性AFP具有重要研究价值.本研究利用"EKylation"策略对雪腐病核瑚菌(Typhula ishikariensis)来源的AFP(RCSB ID:5B5H)开展分子改造研究.基于两性离子多肽的电荷可调特性与蛋白质稳定化机制,将两性离子多肽(EK)20定点偶联至5B5H的N端结构域,经两性离子改造的重组蛋白5B5H-EK高级结构保持稳定,热滞活性较野生型提升27.8%.分子动力学模拟进一步揭示5B5H-EK的冰晶结合面并未发生改变,且具有更强的抑制冰晶生长能力和冰晶结合能力,促使水分子形成短程有序的"类冰水"结构.该研究为理性设计高效抗冻蛋白及环境适应性抗冻材料提供了新策略.
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关键词
EK多肽修饰策略(EKylation)抗冻蛋白两性离子多肽热滞活性分子动力学模拟EKylationantifreeze proteinszwitterionic peptidesthermal hysteresis activitymolecular dynamics modelling
分类号
Q81（生物工程学《生物技术》）
栏目名称
DOI
10.12211/2096-8280.2025-019
发布时间
2026-01-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家重点研发计划（2022YFC2104800）
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