摘要对脱水胰凝乳蛋白酶(AnCht)的制备方法进行改进. 在粗品AnCht亲和层析纯化前再进行一次PMSF化学修饰, 降低AnCht中残存的蛋白水解酶活力. 分析表明, 用该方法制得的AnCht与抑制剂BPTI结合的化学计量及强度均接近于理论值, 并且其催化活力几乎全部丧失, 表明纯度很高, 可用于Cht与其底物间的分子识别.
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