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首页 > 吉林大学学报（理学版） > 丝瓜ACC合成酶的原核表达、分离纯化及性质鉴定

丝瓜ACC合成酶的原核表达、分离纯化及性质鉴定

Prokaryotic expression, purification and activity measurement of towel gourd ACC synthase

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摘要将构建成功的丝瓜ACC合成酶cDNA的重组质粒,转化为大肠杆菌BL21(DE3),经异丙基硫代半乳糖苷(IPTG)诱导后得到特异性高效表达,表达蛋白以包涵体形式存在.包涵体经洗涤和Zn2+螯合柱层析,得到纯化蛋白.SDS-PAGE显示纯化蛋白分子量为55 000的单一蛋白带.经活性分析,该酶最适pH值为8.5,米氏常数(Km)为44.2 μmol/L.

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作者 高波 [1] 曾庆银 [1] 陆海 [2] 付学奇 [1] 学术成果认领
作者单位 吉林大学生命科学学院药学系,长春,130023 [1] 北京林业大学生物科学与技术学院,北京,100083 [2]
关键词 丝瓜ACC合成酶包涵体蛋白质纯化
分类号 Q786（分子生物学基因工程《遗传工程》）
栏目名称
生命科学
DOI 10.3321/j.issn:1671-5489.2004.04.032
发布时间 2004-12-16（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
教学改革项目（403010123054）
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吉林大学学报（理学版）

吉林大学学报（理学版）

2004年42卷4期

622-624页

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