摘要对马铃薯酪氨酸酶的分离纯化进行了初探.其粗酶最佳硫酸铵盐析浓度65%,最佳温度30℃,最佳pH 7.5.分别预装Sephodex G75分子筛凝胶柱和HiTrip Q FF阴离子交换层析柱在FPLC自动分离得到纯化的酪氨酸酶,最高纯化倍数达60,并以L-DOPA作底物,测得比酶活为242.84U/mg蛋白.对酶活最大的组分进行了SDS-PAGE表征,电泳呈现一条带,相对分子质量为5.6×104.米氏常数Km为2.0mmol/L.
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