换一批
换一批摘要本实验在同源建模和氨基酸序列比对的基础上,选取脱毛碱性蛋白酶(DHAP)8个氨基酸位点进行饱和突变.通过牛奶平板和96孔板发酵筛选,获得了4个催化特性改良的突变体,测序鉴定为D248F,D248S,M233L和W214K.利用酪蛋白和合成肽(AAPL-pN)作为底物,对这些突变体进行了评价,结果表明D248F、D248S、W214K在常温(28℃)下的酪蛋白水解活性提高;M233L在常温、高温(50℃)的酶活以及热稳定性都有增加.同时,M233L和W214K在25℃和50℃水解AAPL-pN的酶活也分别得到了不同程度的提高.
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关键词
脱毛碱性蛋白酶短小芽胞杆菌饱和突变冷适应热稳定性酶活性Alkaline proteaseBacillus pumilusSite-directed mutagenesisCold adaptationThermo-stabilityProtease activity
分类号
Q81
栏目名称
生物学
DOI
103969/j.issn.0490-6756.2015.09.040
发布时间
2015-12-04
基金项目
国家863专题项目
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