摘要目的 研究热诱导卵白蛋白(heat stressed ovalbumin,HOVA)-白藜芦醇(resveratrol,RES)共价复合物的结构、功能及潜在致敏性.方法 首先将卵白蛋白(ovalbumin,OVA)在 323 K条件下加热 15 min,然后在碱性条件下与RES反应制备HOVA-RES共价复合物,利用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳测定HOVA-RES共价复合物的分子量,通过液相色谱-串联质谱法鉴定RES的结合位点,采用内源性荧光光谱、圆二色光谱、紫外吸收光谱解析RES引起的蛋白质构象变化,最后检测HOVA-RES共价复合物的抗氧化性、乳化性、热稳定性及潜在致敏性.结果 碱性条件下HOVA与RES可以共价形式交联,结合位点为Lys187和Lys264.低比例RES复合时,HOVA螺旋结构增加,无规则卷曲减少,而高比例RES复合时,蛋白结构逐渐往无序方向发展.RES的共价修饰会影响蛋白质的功能特性,其中 1,1-二苯基-2-三硝基苯肼(1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH)自由基和 2,2'-联氮-二(3-乙基-苯并噻唑啉-6-磺酸)二铵盐[2,2'-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid)ammonium salt,ABTS]阳离子自由基清除率提升了约 2 倍,乳化活性由 45.14 m2/g增加到 107.88 m2/g,变性峰值温度上升了 9.66℃.此外,随着 RES 复合比例的增加,HOVA-RES 共价复合物的免疫球蛋白 E(immunoglobulin E,IgE)结合能力呈现先下降后上升再下降的趋势,适量RES的共价复合能够显著降低OVA的潜在致敏性.结论 HOVA-RES 共价复合可以改变 OVA 的构象,改善其功能特性,并影响其潜在致敏性,这为OVA的开发利用提供了理论依据.