换一批大豆过氧化氢酶的分离纯化及性质研究
Isolation, Purification and Partial Characterization of Catalase from Soybean (Glycine max)
摘要新鲜大豆芽经匀浆、磷酸缓冲液抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析、Superdex-200凝胶过滤层析,获得电泳纯的过氧化氢酶.该酶酶活回收率为30.92％,纯化倍数为293.09,酶比活力达到26 322.43 U/mg.该酶全分子质量为234.9 kD,亚基分子质量为57.42 kD;最适pH值为7.2,最适温度为30℃,在pH 4.0～10.6及25～35℃范围内有较好的稳定性;在30℃、pH 7.2条件下测得该酶对过氧化氢的Km值为31.82 mmol/L;十二烷基硫酸钠、草酸、Ag+、Cu2+对该酶有强烈的抑制作用,pb2+对该酶有双重作用,低浓度时有激活作用而高浓度时抑制酶活性.
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分类号
Q946.5（植物生物化学）
栏目名称
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201501027
发布时间
2015-04-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
重庆市科委科技攻关重点项目（(CSTC2011AB1027)）
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