换一批蕹菜过氧化物酶的分离纯化及理化性质
Isolation, Purification and Characterization of Peroxidase from Ipomoea aquatica Forsk.
摘要新鲜蕹菜经硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析和Superdex-200凝胶过滤层析后获得电泳纯的过氧化物酶(peroxidase,POD),该酶的比活力、回收率、纯化倍数和产率分别为35 972.96 U/mg、12.21％、168.48和211.07 U/g.该酶的亚基分子质量为42.7 kD,最适温度为40℃,最适pH值为6,并且在20～50℃及pH 5～8的范围内具有良好的稳定性.以不同浓度的H2O2为底物,测得该酶的Km值为18.32 mmol/L.NaC1、尿素(Urea)、Zn2+、Mg2+对该酶都具有较强的激活作用,十二烷基硫酸钠(sodium dodecyl sulfate,SDS)、硫氰化钾(potassium thiocyanate,KSCN)、抗坏血酸(ascorbic acid,AsA)、Ba2+、Mn2+、Fe2+、甲醇、乙醇、正丁醇和异丙醇对蕹菜POD活力均有抑制作用,其中抗坏血酸对POD有极强的抑制作用,当浓度为0.01 mol/L时,酶活力接近于0.
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分类号
Q946.5（植物生物化学）
栏目名称
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201503032
发布时间
2015-04-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
重庆市科委重点攻关项目（(CSTC2011AB1027)）
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