换一批摘要研究鸡蛋清卵白蛋白的酶解工艺及其结构性质,以水解度为指标,确定最佳酶源为碱性蛋白酶,其水解度为26.55％,显著优于其他蛋白酶(P＜0.05).以碱性蛋白酶酶解鸡蛋清卵白蛋白,采用单因素和五元二次正交旋转试验研究酶解工艺;针对酶解前后卵白蛋白的功能特性进行分析,并采用紫外扫描、傅里叶红外变换光谱、差示扫描量热针对卵白蛋白及其酶解产物进行结构表征.结果发现,碱性蛋白酶酶解鸡蛋清卵白蛋白最佳工艺条件为反应温度52.5℃、反应时间5h、pH 8.25、酶用量5 500 U/g、底物添加量5％,此条件下水解度为27.88％.酶解后产物表面巯基含量降低了3.6 mol/ (L·g),溶解度大幅度提高,起泡性降低了18.18％,泡沫稳定性降低了20.24％,乳化活性指数升高了13.56 m2/g,乳化稳定性提高了10.46％.同时,酶解后的卵白蛋白肽链发生了裂解,有序的二级结构被破坏,暴露出更多氨基酸残基,α-螺旋略有减少,β-转角相应增加,亲水基团也相应的增加.
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关键词
鸡蛋清卵白蛋白酶解物结构表征功能特性egg white ovalbumin (OVA)hydrolysatestructure characterizationfunctional property
分类号
TS253.1
栏目名称
DOI
10.7506/spkx1002-6630-201610010
发布时间
2016-08-05
基金项目
公益性行业(农业)科研专项（201303084）；
河南省重点攻关项目（152102110080）；
国家自然科学基金青年科学基金项目（31401622）；
河南科技大学高级别项目培育基金项目（2013ZCX012）；
河南省教育厅自然科学研究项目（13A550255）
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