换一批贻贝盐溶蛋白特性分析及其ACE抑制肽的酶法制备
Characterization of Salt-Soluble Protein from Mytilus edulis and Enzymatic Preparation of ACE Inhibitory Peptides
摘要以贻贝为原料提取盐溶性蛋白,首先研究盐溶性蛋白的分子质量分布、粒度分布和变性温度等性质,然后比较其3种蛋白酶(胰蛋白酶、中性蛋白酶和胰酶)酶解产物的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性,筛选出ACE抑制活性较高的胰蛋白酶酶解物,其IC50值为215.96 μg/mL.利用质谱对胰蛋白酶酶解物中的多肽氨基酸序列进行鉴定,利用多肽序列与ACE的对接分数初步筛选出11个分值大于180分的多肽序列,通过氨基酸组成结合情况和两者间氢键等相互作用,进一步筛选活性肽并阐述抑制活性机理,最终推测出LYDIDVAK和WIAEEADK是活性较高的抑制肽.
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