摘要利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、扫描电子显微镜、差示扫描量热法以及傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectrometer,FTIR)对小米中4种蛋白组分进行结构特性分析.研究表明,醇溶蛋白是由低分子质量亚基(11~25 kDa)构成,而清蛋白、球蛋白和谷蛋白亚基分布较广(11~180 kDa),其中清蛋白所含亚基数目最多,醇溶蛋白、清蛋白以及球蛋白分子之间连接紧密,以聚集状态存在,而谷蛋白分子连接松散,表面光滑.球蛋白在71.33℃条件下发生变性;醇溶蛋白的变性温度最高,达到110.67℃.FTIR研究表明,醇溶蛋白、谷蛋白和球蛋白的二级结构主要由β-折叠构成,其含量分别为37.72%、43.39%、42.23%;β-转角以及β-反平行折叠结构含量最丰富的是醇溶蛋白,分别为16.64%和12.73%.4种蛋白组分结构含量差异显著(P<0.05).
更多相关知识
- 浏览0
- 被引23
- 下载0

相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文


换一批



