换一批摘要为探究部分脱磷酸β-酪蛋白(partially dephosphorylated β-casein,PDP-BCN)的消化特性及肽谱特征,本研究采用酶法脱磷酸技术制备了PDP-BCN,并通过动态光散射、激光共聚焦扫描显微镜和液相色谱-串联质谱技术对其体外模拟胃肠消化特性及肽谱进行表征.结果表明,PDP-BCN在模拟婴幼儿胃液中形成的絮凝结构及粒径显著小于天然β-酪蛋白(β-casein,β-CN),更易消化成小颗粒;而且其在模拟婴幼儿胃肠消化过程中降解产生了880 种肽段,远高于天然β-CN的533 种,这种肽段差异在蛋白N端位置尤为显著.此外,仅由PDP-BCN降解产生的活性肽有8 种,具有活性肽潜力的肽段有137 种,相较于β-CN而言更多,且涉及的活性范围更广.因此,在消化特性方面,PDP-BCN相较于天然β-CN具有明显优势.本研究可为PDP-BCN未来作为一种新型蛋白配料在婴幼儿配方奶粉中应用提供理论依据.
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关键词
脱磷酸β-酪蛋白体外消化粒径肽谱活性肽dephosphorylated β-caseinin vitro digestionparticle sizepeptide profilebioactive peptides
分类号
TS252.1
栏目名称
DOI
10.7506/spkx1002-6630-20250710-084
发布时间
2026-02-04（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家重点研发计划（2023YFF1104505）
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