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Oxidative mechanism of chicken wooden breast myofibrillar protein

摘要To explore the oxidation mechanism of wooden breast myofibrillar protein(WBMP),oxidative breast MP(OBMP)was obtained from different doses(3,10,and 20 mmol/L)of H2O2 oxidized normal breast MP(NBMP).The results showed that the Zeta-potential,particle size,solubility,sulfhydryl,and carbonyl contents of OBMP-3(3 mmol/L,low-dose free radicals)and WBMP were similar.Fluorescence spectrum analysis showed that the oxidation of low-dose free radicals led to a significant increase in the surface hydrophobicity(from 214.03±10.03 to 393.50±10.33)and tryptophan fluorescence intensity(from 185.71 to 568.32).In addition,the α-helix content of WBMP decreased significantly from(37.46±1.15)%(NBMP)to(34.70±2.04)%,while β-sheet and random coil contents increased significantly(P<0.05)from(14.37±0.69)%and(22.24±0.78)%(NBMP)to(17.70±0.87)%and(25.20±1.47)%(WBMP).In summary,low-dose free radical oxidation attacks protein groups,inducing secondary and tertiary structural changes,leading to the formation of WBMP.This work will provide a theoretical basis at the molecular level for exploring the mechanism of functional degradation of WBMP.

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作者 Ke Wang [1] Yimin Zhang [2] Jingxin Sun [3] 学术成果认领
作者单位 College of Food Science & Engineering,Qingdao Agricultural University,Qingdao 266109,China;College of Food Science & Engineering,Shandong Agricultural University,Tai'an 271018,China [1] College of Food Science & Engineering,Shandong Agricultural University,Tai'an 271018,China [2] College of Food Science & Engineering,Qingdao Agricultural University,Qingdao 266109,China;Shandong Research Center for Meat Food Quality Control,Qingdao Agricultural University,Qingdao 266109,China [3]
DOI 10.26599/FSHW.2023.9250026
发布时间 2025-01-06
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