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首页 > 生物工程学报 > 大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展

大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展

Study on Disulfide Bond Formation Protein A in Escherichia coli

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摘要二硫键形成蛋白A(Disulfide bond formation protein A,DsbA)是存在于大肠杆菌周质胞腔内的一种参与新生蛋白质折叠过程中催化二硫键形成的折叠酶.综述了DsbA三维结构、进化过程、协助蛋白质体内外复性方面的研究进展.DsbA比硫氧还原蛋白具有更强的氧化性,其强氧化性来自于Cys30残基异常低的pKa值和不稳定的氧化型结构,通过定点突变的研究表明了Cys30残基是DsbA活性中心最关键的氨基酸残基之一.DsbA不论在体内与目标蛋白融合表达还是在体外以折叠酶形式添加,都能有效地催化蛋白质的折叠复性,同时DsbA还具有部分分子伴侣的活性.

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作者 罗曼 [1] 关怡新 [1] 姚善泾 [1] 学术成果认领
作者单位 浙江大学化学工程与生物工程学系,杭州,310027 [1]
关键词 DsbADsb家族折叠酶蛋白质折叠
医学主题词 蛋白(Egg White)研究(Research)大肠杆菌(Escherichia coli)蛋白质折叠(Protein Folding)性(Sex)
分类号 Q7（分子生物学）
栏目名称
综述
DOI 10.3321/j.issn:1000-3061.2007.01.002
发布时间 2007-03-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
基金项目
国家自然科学基金（20476093）
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