摘要为获得hEGF在大肠杆茼中的高效表达,构建了pPTD-hEGF原核表达载体.将其转化大肠杆菌BL21(DE3),经0.3mmol/L IPTG诱导,PTD-hEGF融合蛋白进行了有效表达,表达产物主要形成了包涵体.经Ni2+-NTA亲和层析纯化,融合蛋白的纯度迭99.5%.MALDI-TOF-MS分析证明表达的融合蛋白氨基酸序列完全正确.FTD-hEGF融合蛋白能明显促进HEK-293细胞的分裂和生长.
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