换一批
换一批胶原蛋白酶产生菌的筛选及酶的分离纯化
Screening of collagenase-producing strain and purification of Bacillus cereus collagenase
摘要从堆积骨骼的土样中筛选出高产胶原蛋白酶的MBL13菌株,经鉴定为蜡样芽孢杆菌Bacillus cereus.对其所产的胶原蛋白酶BCC进行分离纯化,并进行酶学性质的研究.从菌株的发酵液中纯化出分子量约为38.0kDaBCC酶.酶反应的最适温度为40℃,最适pH为8.0.在50℃以下稳定,60℃保温1 h酶活仅保留10%;在pH 7.0～8.5活性较稳定;金属离子Ca~(2+)、Zn~(2+)、Mg~(2+)对酶有激活作用,金属离子Cu~(2+)对酶有显著的抑制作用.EDTA和EGTA能抑制该酶,表明BCC酶为一种金属蛋白酶.酶的底物特异性表明该酶为骨胶原蛋白酶,且对Ⅰ型骨胶原蛋白水解能力极显著高于Ⅱ型胶原蛋白和Ⅲ型胶原蛋白.将纯化的BCC酶应用于骨胶原蛋白的水解可以得到不同链长的多肽,其水解能力高于标准品胶原酶Ⅰ型.本研究为工业酶提供了新的菌株和新型胶原蛋白酶,为胶原蛋白酶的开发提供了重要的理论依据.
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