细菌3-脱氧葡糖醛酮代谢酶的纯化及性质研究
Purification and Characterization of 3-Deoxyglucosone Metabolizing Enzyme From Bacillus sp.2
摘要细菌Bacillus sp.2粗酶液通过(NH4)2SO4分级分离、Q Sepharose FF、Sephadex G-100(Ⅰ)、Hydroxyapatite和Sephadex G-100(Ⅱ)柱层析分离,纯化了一种以NADPH为辅酶的3-脱氧葡糖醛酮(3-DG)代谢酶,定性为2-羰基醛还原酶.纯化酶的比活力为63.75 U/mg,在SDS-聚丙烯酰胺凝胶上显示一条蛋白质带.该酶分子质量约为32 ku,酶反应最适pH约为6.2, 在pH 5~8, 温度25~30℃之间酶保持稳定;该酶对3-DG的Km为2.3 mmol/L.添加适量的EDTA、巯基乙醇或二硫苏糖醇能明显提高酶的活性;而碘乙酸、N-乙基顺丁烯二酰亚胺抑制酶的活性.
更多相关知识
- 浏览221
- 被引15
- 下载0

相似文献
- 中文期刊
- 外文期刊
- 学位论文
- 会议论文