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细菌3-脱氧葡糖醛酮代谢酶的纯化及性质研究

Purification and Characterization of 3-Deoxyglucosone Metabolizing Enzyme From Bacillus sp.2

摘要细菌Bacillus sp.2粗酶液通过(NH4)2SO4分级分离、Q Sepharose FF、Sephadex G-100(Ⅰ)、Hydroxyapatite和Sephadex G-100(Ⅱ)柱层析分离,纯化了一种以NADPH为辅酶的3-脱氧葡糖醛酮(3-DG)代谢酶,定性为2-羰基醛还原酶.纯化酶的比活力为63.75 U/mg,在SDS-聚丙烯酰胺凝胶上显示一条蛋白质带.该酶分子质量约为32 ku,酶反应最适pH约为6.2, 在pH 5~8, 温度25~30℃之间酶保持稳定;该酶对3-DG的Km为2.3 mmol/L.添加适量的EDTA、巯基乙醇或二硫苏糖醇能明显提高酶的活性;而碘乙酸、N-乙基顺丁烯二酰亚胺抑制酶的活性.

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分类号 Q554.2
栏目名称 研究报告
DOI 10.3321/j.issn:1000-3282.2000.02.022
发布时间 2004-01-08
基金项目
中国科学院资助项目 广西自然科学基金
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生物化学与生物物理进展

生物化学与生物物理进展

2000年27卷2期

192-196页

SCIISTICPKUCSCDCABP

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