换一批去辅基天青蛋白两种天然构象共存的热力学证据 --差热温度扫描和圆二色的研究
The Thermodynamic Evidence of Two Native Conformations Coexisting in Solution For Apoazuirn: a DSC and CD Study
摘要天然态蛋白质能否在溶液中存在多种构象是一个有争议的问题.在前报道中已经鉴定出绿脓杆菌去辅基天青蛋白突变体M121L可以多种构象共存.用差热扫描量热和圆二色性的方法研究了野生型去辅基天青蛋白的热变性.结果表明在pH从4.0到9.0的范围内存在着两个摩尔热容最大值.较低温度下的去折叠反应在所研究pH范围内均部分可逆,而较高温度下的去折叠反应均不可逆.蛋白质去折叠的热容变化双峰用可相互转化的两种构象共存模型进行拟合.较低温度下能够去折叠的构象在pH 4.0时占64%,在pH 9.0时占55%.监测热变性过程中圆二色谱在219 nm处的信号变化也可以观测到两个独立的去折叠变化.信号变化的比值与在相同条件下差热扫描法测得的两种构象摩尔比一致.上述结果进一步支持了前文提出的去辅基天青蛋白在溶液中至少存在着两种构象的设想.
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关键词
热变性去辅基天青蛋白差热温度扫描圆二色性蛋白质构象thermal unfoldingapoazurindifferential scanning calorimetrycircular dichnoismprotein conformation
分类号
Q67（物理化学生物学）
栏目名称
DOI
10.3321/j.issn:1000-3282.2005.03.009
发布时间
2005-04-14（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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