换一批螺旋藻源血管紧张素转化酶抑制肽的纯化和鉴定
Purification and Characterization of an Angiotensin I-converting Enzyme Inhibitory Peptide Derived From Spirulina platensis
摘要血管紧张素转化酶(ACE)抑制剂通过影响肾素-血管紧张素系统,对减缓和抑制高血压具有重要的作用.该研究通过超滤、凝胶过滤色谱、反相高效液相色谱等方法,从钝顶螺旋藻的木瓜蛋白酶水解液中分离、纯化得到一种血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,并利用基质辅助激光解吸电离-飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)和氨基酸测序对纯化肽进行鉴定.此外,对其抑制类型和体外模拟消化环境稳定性也进行了研究.结果表明,分子质量范围为0～3 000 ku的酶解液ACE抑制活性最高,IC_(50)值为(1.03±0.04)g/L.该部分酶解液通过纯化获得ACE抑制肽,IC_(50)值为(0.009 4±0.000 2)g/L,相当于(27.36±0.14)μmol/L,序列经鉴定为Val-Glu-Pro.Lineweaver-Burk图和Dixon图表明该ACE抑制肽为非竞争性抑制剂,k_i值为(23.59±0.54)μmol/L.体外稳定性实验显示,该抑制肽在胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶等胃肠蛋白酶的消化下能够保持良好的抑制活性,表明螺旋藻源ACE抑制肽可以用于降血压功能食品和药剂方面,具有很好的发展前景.
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关键词
钝项螺旋藻血管紧张素转化酶ACE抑制肽纯化鉴定Spirulina platensisangiotensin I-converting enzymeACE inhibitory peptidepurificationcharacterization
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DOI
10.3724/SP.J.1206.2009.00647
发布时间
2010-06-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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