摘要锌指结构抗病毒蛋白(ZAP)能够特异性地识别病毒RNA并促进其特异性降解,从而抑制病毒的复制.ZAP不能独立地发挥抗病毒的功能,需要招募细胞内很多因子,包括外切酶复合体(exosome)、RNA解旋酶p72等.通过蛋白质组学分析方法,我们找到了与ZAP可能存在相互作用的一些蛋白质并证实蛋白磷酸酶2调节亚基A的α亚型(PR65A)与ZAP之间存在着直接的相互作用.细胞内PR65A的表达水平,降低削弱ZAP的活性,表明PR65A是ZAP发挥最佳抗病毒活性所必需的.这丰富了我们对ZAP抗病毒作用机理的认识,同时也为更好地利用其抗病毒活性提供了重要的指导.
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